ДЕСТРУКЦИЯ БРОМФЕНОЛОВОГО СИНЕГО С УЧАСТИЕМ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
Аннотация
В данной работе проведена окислительная деструкция красителя бромфенолового синего пероксидом водорода при рН 4,0-4,1 в присутствии коммерческого препарата пероксидазы хрена, а также пероксидазы, выделенной непосредственно из корней хрена (Armoracia rusticana). Для определения активности пероксидазы использовали модельную реакцию окисления фенола до хинона. При содержании красителя 32,7 мкМ оптимальная концентрация пероксида водорода составила 0,04 мМ при концентрации пероксидазы 1,15 нМ. Определена оптимальная температура ферментативной реакции: при 23 °С в течение 10 мин 90% красителя подвергается деструкции. При повышении температуры до 50 °С скорость реакции уменьшается, и степень обесцвечивания составляет 56% за тот же интервал времени. Показано, что начальная скорость пероксидазного окисления бромфенолового синего подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. Параметры ферментативной реакции определялись линеаризацией уравнения Михаэлиса-Ментен в координатах Лайнуивера-Берка. Найдено, что для реакции пероксидазного окисления бромфенолового синего константа Михаэлиса и максимальная скорость составляют 42,7 мкМ и 57,5 мкМ·мин–1, соответственно. При использовании пероксидазы, выделенной из корней хрена, также удалось достигнуть высокой степени деструкции красителя. Эксперименты проводили при температуре 30 °С и рН=4,1. С ростом объема вытяжки от 0,1 до 0,2 мл степень деструкции увеличивается от 75% до 90%. Результаты демонстрируют высокую эффективность пероксидазного окисления бромфенолового синего как с участием коммерческого препарата пероксидазы хрена, так и пероксидазы, выделенной из корней хрена. Ферментативная окислительная деструкция может рассматриваться как альтернатива биодеградации.
Литература
Routoula E., Patwardhan S.V. Degradation of Anthraquinone Dyes from Effluents: A Review Focusing on En-zymatic Dye Degradation with Industrial Potential. Environ. Sci. Technol. 2020. V. 54. N 2. P. 647-664. DOI: org/10.1021/acs.est.9b03737.
Husain Q. Peroxidase mediated decolorization and remediation of wastewater containing industrial dyes: a review. Rev. Environ. Sci. Biotechnol. 2010. V. 9. P. 117-140. DOI: 10.1007/s11157-009-9184-9.
Singh R.L., Singh P.K., Singh R.P. Enzymatic decolorization and degradation of azo dyes – A review. Int. Biodeterior. Biodegradation. 2015. V. 104. P. 21-31. DOI: 10.1016/j.ibiod.2015.04.027.
Imran M., Crowley D.E., Khalid A. Microbial biotechnology for decolorization of textile wastewaters. Rev. En-viron. Sci. Biotechnol. 2015. V. 14. P. 73-92. DOI: 10.1007/s11157-014-9344-4.
Duran N., Esposito Е. Potential application of oxidative enzymes and phenoloxidase-like compounds in wastewater and soil treatment: a review. Appl. Catal. B. 2000. V. 28. N 2. P. 83-99. DOI: 10.1016/S0926-3373(00)00168-5.
Aitken M.D., Massey I.J., Chen T., Heck P.E. Characterization of reaction products from the enzyme catalyzed oxidation of phenolic pollutants. Water Res. 1994. V. 28. N 9. Р. 1879-1889. DOI: 10.1016/0043-1354(94)90163-5.
Bayramoglu G., Arıca M.Y. Enzymatic removal of phenol and p-chlorophenol in enzyme reactor: Horseradish peroxidase immobilized on magnetic beads. J. Hazard. Mater. 2008. V. 156. N 1-3. P. 148-155. DOI: 10.1016/j.jhazmat.2007.12.008.
Tong Z., Qingxiang Z., Hui H., Qin L., Yi Z. Removal of toxic phenol and 4-chlorophenol from wastewater by horseradish peroxidase. Chemosphere. 1997. V. 34. N 4. P. 893-903. DOI: 10.1016/S0045-6535(97)00015-5.
Bhunia A., Durani S., Wangikar P.P. Horseradish peroxidase catalyzed degradation of industrially important dyes. Biotechnol. Bioeng. 2001. V. 72. N 5. P. 562-567. DOI: 10.1002/1097-0290(20010305)72:5%3C562::AID-BIT1020%3E3.0.CO;2-S.
Kim G.Y., Lee K.B., Cho S.H., Shim J., Moon S.H. Electroenzymatic degradation of azo dye using an immobilized peroxidase enzyme. J. Hazard. Mater. 2005. V. 126. N 1-3. Р. 183-188. DOI: 10.1016/j.jhazmat.2005.06.023.
Farias S., de Oliveira D., Ulson de Souza A.A., Guelli U. de Souza S.M., Morgado F. Removal of reactive blue 21 and reactive red 195 dyes using horseradish peroxidase as catalyst. Brazil. J. Chem. Eng. 2017. V. 34. N 3. P. 701-707. DOI: 10.1590/0104-6632.20170343s20160091.
Baumer J.D., Valerio A., Guelli Ulson de Souza S.M., Erzinger G.S., Furigo Jr A., Ulsonde Souza A.A. Toxicity of enzymatically decolored textile dyes solution by horseradish peroxidase. J. Hazard. Mater. 2018. V. 360. P. 82-88. DOI: 10.1016/j.jhazmat.2018.07.102.
Bilal M., Iqbalb H., Shah S. Z.H., Hu H., Wang W., Zhang X. Horseradish peroxidase-assisted approach to de-colorize and detoxify dye pollutants in a packed bed bioreactor. J. Environ. Manag. 2016. V. 183. P. 836-842. DOI: 10.1016/j.jenvman.2016.09.040.
Ulson de Souza S., Forgiarini E., Ulson de Souza A. Toxicity of textile dyes and their degradation by the enzyme horseradish peroxidase (HRP). J. Hazard. Mater. 2007. V. 147. N 3. P. 1073-1078. DOI: 10.1016/j.jhazmat.2007.06.003.
Preethi S., Anumary A., Ashokkumar M. Probing horseradish peroxidase catalyzed degradation of azo dye from tannery wastewater. SpringerPlus. 2013. 2. P. 341. DOI: 10.1186/2193-1801-2-341.
Gholami-Borujeni F., Mahvi A.H., Nasseri S. Enzymatic Treatment and Detoxification of Acid Orange 7 from Textile Wastewater. Appl. Biochem. Biotechnol. 2011. V. 165. P. 1274-1284. DOI: 10.1007/s12010-011-9345-5.
Sekuljica N.Z., Prlainovic N.Z., Jakovetic S.M., Grbavcic S.Z., Ognjanovic N.D., Knezevic-Jugovic Z.D., Mijin D.Z. Removal of Anthraquinone Dye by Cross-Linked Enzyme Aggregates From Fresh Horseradish Extract. Clean: Soil, Air, Water. 2016. V. 44. Р. 1-10. DOI: 10.1002/clen.201500766.
Terres J., Battisti R., Andreaus J., Cesar de Jesus P. Decolorization and degradation of Indigo Carmine dye from aqueous solution catalyzed by horseradish peroxidase. Biocatal. Biotransform. 2014. V. 32. N 1. P. 64-73. DOI: 10.3109/10242422.2013.873416.
Ferreira-Leitaso V.S, da Silva J.G., Bon E.P. Methylene blue and azure B oxidation by horseradish peroxidase: a comparative evaluation of class II and class III peroxidases. Appl. Catal. B. 2003. V. 42. P. 213-221. DOI: 10.1016/S0926-3373(02)00238-2.
Yamaguchi M., Sato S. Spectrometric assay for horserad-ish peroxidase activity based on the linkage of conjugated system formed by oxidative decarboxylation. Spectrochim. Acta. Part A. 2017. 174. P. 189-194. DOI: 10.1016/j.saa.2016.11.012.
