ТЕПЛОЕМКОСТНЫЕ СВОЙСТВА ВОДНЫХ БУФЕРНЫХ РАСТВОРОВ L-ГИСТИДИНА В ШИРОКОМ ИНТЕРВАЛЕ ТЕМПЕРАТУР
Аннотация
Методом дифференциальной сканирующей калориметрии исследовано влияние температуры и концентрации L-гистидина на теплоемкостные свойства его водных буферных растворов. Исследования проводили в водных буферных растворах (рН 7,4), содержащих фосфат натрия одноосновный и фосфат натрия двухосновный, что приближает среду к условиям реальных биологических систем. Значения рН растворов фиксировали цифровым рН-метром Mettler Toledo, модель Five-Easy (Швейцария). Для измерения удельной теплоемкости исследуемой системы использовали SCAL-1 - дифференциальный сканирующий микрокалориметр («Биоприбор», г. Пущино, Россия), оснащенный термоэлементами Пельтье, двумя измерительными стеклянными ячейками с внутренним объемом 0,377 см3, а также компьютерным терминалом и программным обеспечением для вычисления удельной теплоемкости. Стандартная погрешность измерения удельной теплоемкости исследованных растворов находилась в пределах ± 7·10-3 Дж·К-1·г-1. Получены экспериментальные значения удельной теплоемкости растворов аминокислоты в фосфатном буферном растворителе в интервале температур (283,15 – 343,15) К. Концентрация гистидина изменялась от 0,00215 до 0,03648 моль·кг-1. Все исследуемые растворы были приготовлены весовым методом с использованием весов Sartorius-ME215S (с точностью взвешивания 1·10-5 г). Определены кажущиеся молярные теплоемкости L-гистидина в буферном растворе, а также его парциальные молярные теплоемкости при бесконечном разбавлении. Вычисленные молярные параметры увеличиваются с ростом как температуры, так и концентрации аминокислоты. Показано, что парциальные молярные теплоемкости переноса L-гистидина из воды в буферный раствор имеют положительные значения в изученном интервале температур. Полученные результаты обсуждаются на основе использования модели Гэрни.
Литература
Gao B., Wyttenbach T., Bowers M.T. Hydration of protonated aromatic amino acida: Phenylalanine, tryptophan, and tyrosine. J. Am. Chem. Soc. 2009. V. 131. P. 4695-4701. DOI: 10.1021/ja8085017.
Español E.S., Villamil M.M. Calixarenes: generalities and their role in improving the solubility, biocompatibility, stability, bioavailability, detection, and transport of biomolecules. Biomolecules. 2019. V. 9(3). P. 90-105. DOI: 10.3390/biom9030090.
Hossain M., Khan A.Y., Kumar G.S. Study on the thermodynamics of the binding of iminium and alkanolamine forms of the anti-cancer agent sanguinarine to human serum albumin. J. Chem. Thermodyn. 2012. V. 47. P. 90–99. DOI: 10.1016/j.jct.2011.09.026.
Kumar D., Lomesh S.K., Nathan V. Molecular interaction studies of L-alanine and L-phenylalanine in water and in aqueous citric acid at different temperatures using volumetric, viscosity and ultrasonic methods. J. Mol. Liq. 2017. V. 247. P. 75-83. DOI: 10.1016/j.molliq.2017.08.057.
Nain A.K., Pal R., Sharma R.K. Physicochemical study of solute-solute and solute-solvent interactions of L-hystidine in water + sucrose solutions at different temperatures. J. Mol. Liq. 2012. V. 165. P. 154-160. DOI: 10.1016/j.molliq.2011.11.003.
Kumar H., Singla M., Jindal R. Investigation on molecular interaction of amino acids in aqueous disodium hydrogen phosphate solutions with reference to volumetric and compressibility measurements. J. Chem. Thermodyn. 2014. V. 70. P. 190-202. DOI: 10.1016/j.jct.2013.11.015.
Oya-Ohta Y., Ochi T., Komoda Y., Yamamoto K. The biological activity of hydrogen peroxide. VI. Mechanism of the enhancing effects of L-histidine: the role of the formation of a histidineperoxide adduct and membrane transport. Mutation Res. 1995. V. 326. P. 99-107.
Chernova R.K., Varygina O.V., Bereskina H.S. Selective determination of histidine in mixed solutions of α-amino acids. Izv. Sara-tov. Univers. Nov. Ser. Ser. Khim. Biolog. Ekolog. 2015. V. 15. N 4. P. 15-21 (in Russian). DOI: 10.18500/1816-9775-2015-15-4-15-21.
Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Mezhevoi I.N. Volumetric and heat capacity studies of heterocyclic compounds in aqueous amino ac-ids buffer solutions at 298.15 K. J. Chem. Thermodyn. 2019. V. 131. P. 40-48. DOI: 10.1016/j.jct.2018.10.027.
Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Mezhevoi I.N. Study on the Interaction of Nicotinic Acid with L-Phenylalanine in Buffer Solution by Heat Capacity Measurements at Various Temperatures. J. Solution Chem. 2017. V. 46. P. 249-258. DOI: 10.1007/s10953-017-0570-6.
Tyunina E.Yu. Molecular interactions between L-phenylalanine and uracyl in an aqueous buffer solution at 293-323 K. Russ. J. Phys. Chem. A. 2019. V. 93. P. 450-457. DOI: 10.1134/S003602441903021X.
Terekhova I.V., De Lisi R., Lazzara G., Milioto S., Muratore N. Volume and heat capacity studies to evidence interactions between cyclodextrins and nicotinic acid in water. J. Therm. Anal. Cal. 2008. V. 92. P. 285- 290. DOI: 10.1007/s10973-007-8842-9.
Jardine J.J., Call T.G., Patterson B.A., Origlia-Luster M.L., Woolley E.M. Thermodynamics for proton dissociation from aqueous L-histidine at temperatures from 278.15 to 393.15 K and at the pressure 0.35 MPa: apparent molar volumes and apparent molar heat capacities of the protonated cationic, neutral zwitterionic, and deprotonated anionic forms. J. Chem. Thermodyn. 2001. V. 33. P. 1419-1440. DOI: 10.1006/jcht.2001.0841.
Latysheva V.A. Modern investigations of heat capacity in aqueous electrolytes solutions. Usp. Khim. 1973. V. XLII. P. 1757–1787 (in Russian).
Marriott R.A. Thermodynamic investigations of some aqueous solutions through calorimetry and densimetry. Canada, Lethbridge: University of Lethbridge. 1999. P. 1-237.
Jolicoeur C., Riedl B., Desrochers D., Lemwlin L.L., Zamojska R., Enea O. Solvation of amino acid residues in water and urea-water mixtures: Volumes and heat capacities of 20 amino acids in water and in 8 molar urea at 25°C. J. Solution Chem. 1986. V. 15. P. 109-128.
Xie W., Trevani L., Tremaine P.R. Apparent and standard partial molar heat capacities and volumes of aqueous tartaric acid and its sodium salts at elevated temperature and pressure. J. Chem. Thermodyn. 2004. V. 36. P. 127-140. DOI: 10.1016/j.jct.2003.10.005.
Lark B.S., Patyar P., Banipal T.S. Temperature effect on viscosity and heat capacity behaviour of some amino acids in water and aqueous magnesium chloride solutions. J. Chem. Thermodyn. 2007. V. 39. P. 344-360. DOI: 10.1016/j.jct.2006.08.005.
Bhuiyan M.M.H., Hakin A.W., Liu J.L. Densities, specific heat capacities, apparent and partial molar volumes and heat capacities of glycine in aqueous solutions of formamid, acetamide, and N,N-dimethylacetamide at T=298.15 K and ambient pressure. J. Solution Chem. 2010. V. 39. P. 877-896. DOI: 10.1007/s10953-010-9540-y.
Madan B., Sharp K.A. Heat capacity changes accompanying hydrophobic and ionic solvation. A Monte-Carlo and random net work model study. J. Phys. Chem. B. 2001. V. 105. P. 2256-2259. DOI: 10.1021/jp0040493.
Gurney R.W. Ionic processes in solution. New York: McGraw Hill. 1953. 145 p.
Madan B., Sharp K.A. Hydration heat capacity of nucleic acid constituents determined from the random network model. Biophys. J. 2001. V. 81. P. 1881-1887.
Lark B.S., Patyar P., Banipal T.S., Kishore N. Densities, partial molar volumes and heat capacities of glycine, L-alanine, and L-leucine in aqueous magnesium chloride solutions at different temperatures. J. Chem. Eng. Data. 2004. V. 49. P. 553-565. DOI: 10.1021/je034168m.
