ЗАКОНОМЕРНОСТИ ИЗМЕНЕНИЯ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КОМПЛЕКСОВ УРАЦИЛА С НЕКОТОРЫМИ АРОМАТИЧЕСКИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ В БУФЕРНОМ РАСТВОРЕ ПРИ РН 7,4
Аннотация
Возрастающий интерес к физико-химическим исследованиям оснований нуклеиновых кислот и их производных обусловлен главным образом их биологическим и фармацевтическим значением. Несмотря на увеличение данных о взаимодействии ДНК с протеинами, молекулярный механизм распознавания частиц в образующихся комплексах изучен еще недостаточно. Изучение природы и сил, стабилизирующих структуры нуклеиновых кислот и их комплексов с другими молекулами, имеет не только фундаментальное значение, но и может найти практическое применение. В данной работе мы обсудили взаимодействие модельных соединений нуклеиновых кислот и протеинов на примере комплексов урацила с ароматическими аминокислотами: L-гистидином, L-триптофаном и L-фенилаланином в водных буферных растворах с физиологическим значением рН 7,4. Использованы имеющиеся литературные данные по термохимическим, объемным и теплоемкостным свойствам указанных систем. Растворение изучаемых реагентов в воде вызывает изменение кислотности среды, что сопровождается сдвигом равновесия ионных форм и таутомеров и приводит к изменению их реакционной способности. Полученные характеристики процесса комплексообразования при фиксированном значении pH заметно отличаются от результатов, полученных для водного раствора без использования буфера. Проведено обобщение данных по изменению термодинамических параметров (констант равновесия, энергии Гиббса, энтальпии, энтропии, кажущегося молярного объема и кажущейся молярной теплоемкости) при образовании комплексов между урацилом и ароматическими аминокислотами в зависимости от их физико-химических свойств. Установлена зависимость термодинамических параметров образования комплексов от кислотно-основных свойств аминокислот как характеристики электронной плотности на карбоксилатной группе. Изменения стандартной кажущейся молярной теплоемкости и стандартного кажущегося молярного объема урацила при добавлении аминокислот коррелируют с гидрофобностью добавляемых аминокислот.
Для цитирования:
Баранников В.П., Тюнина Е.Ю. Закономерности изменения термодинамических параметров при образовании комплексов урацила с некоторыми ароматическими аминокислотами в буферном растворе при рН 7,4. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2022. Т. 65. Вып. 10. С. 38-46. DOI: 10.6060/ivkkt.20226510.6673.
Литература
Abo-Dena A.S., El-Sherbiny M. Biological macromolecules for nucleic acid delivery. Biolog. Macromoleculs. Bioactiv. Biomed. Appl. 2022. V. 21. P. 479-490. DOI: 10.1016/B978-0-323-85759-8.00021-X.
Ksenofontova K.V., Ksenofontov A.A., Khodov I.A., Rumyantsev E.V. Synthesis and study of spectral proper-ties of amino acids – BODIPY conjugates. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol]. 2020. V. 63. N 5. P. 4-11. DOI: 10.6060/ivkkt.20206305.6101.
Yuan L., Liu M., Sun B., Liu J., Wei X., Wang Zh., Wang B., Han J. Calorimetric and spectroscopic studies on the competitive between epigallocatechin-3-gallate and 5-fluorouracil with human serum albumin. J. Mol. Liq. 2017. V. 248. P. 330-339. DOI: 10.1016/j.molliq.2017.10.049.
Banipal T.S., Kaur N., Banipal P.K. Volumetric studies on nucleic acid bases and nucleosides in aqueous guanidine hydrochloride solutions at T=(288.15 to 318.15) K and at atmospheric pressure. J. Chem. Thermodynamics. 2015. V. 82. P. 12-24. DOI: 10.1016/j.jct.2014.10.015.
Hunter K.C., Millen A.L., Wetmore S.D. Effects of hydrogen-bonding and stacking interactions with amino acids on the acidity of uracil. J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. P. 1858-1871. DOI: 10.1021/jp066902p.
Barannikov V.P., Venediktov E.A. Kinetics of reaction of pyridoxal-5ʹ-phpsphate coferment with some amino acids and peptides at pH=7.35. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2021. V. 64. N 7. P. 33-38. DOI: 10.6060/ivkkt.20216407.6417.
Singh Sh., Donfack P., Srivastava S.K., Singh D.K., Materny A., Asthana B.P., Mishra P.C. Monitiring potential molecular interactions of adenine with other amino acids using Raman spectroscopy and DFT modeling. Spectrochim. Acta. Part A: Mol. Biomol. Spectr. 2015. V. 149. P. 647-655. DOI: 10.1016/j.saa.2015.04.066.
Churchill C.D.M., Navarro-Whyte L., Rutledge L.R., Wetmore S.D. Effects of the biological backbone on DNA–protein stacking interactions. Phys. Chem. Chem. Phys. 2009. V. 11. P. 10657–10670. DOI: 10.1039/B910747A.
Rutledge L.R., Campbell-Verduyn L.S., Wetmore S.D. Characterization of the stacking interactions between DNA or RNA nucleobases and the aromatic amino acids. Chem. Phys. Lett. 2007. V. 444. P. 167–175. DOI: 10.1016/j.cplett.2007.06.090.
Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Mezhevoi I.N. Observation of complex formation between L-histidine and heterocyclic compounds in water and aqueous buffer solution using calorimetric and spectroscopic methods. J. Mol. Liq. 2019. V. 278. P. 505–511. DOI: 10.1016/j.molliq.2019.01.092.
Badelin V.G., Tyunina E.Yu., Mezhevoi I.N., Tarasova G.N. Thermodynamic characteristics of molecular interactions between L-tryptophan and nicotinic acid and uracyl in aqueous buffer solutions at 298.15 K. Russ. J. Phys. Chem. A. 2015. V. 89. N 12. P. 2229-2233. DOI: 10.1134/S0036024415120031.
Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Mezhevoi I.N., Tarasova G.N. Thermodynamics of aromatic amino acid interactions with heterocyclic ligands. J. Mol. Liq. 2015. V. 211. P. 494-497. DOI: 10.1016/j.molliq.2015.07.024.
Tyunina E.Yu., Badelin V,G., Mezhevoi I.N. Volumetric and heat capacity studies of heterocyclic compounds in aque-ous amino acids buffer solutions at 298.15 K. J. Chem. Thermodynamics. 2019. V. 131. P. 40-48. DOI: 10.1016/j.jct.2018.10.027.
Tyunina E.Yu. Molecular interactions between L-phenylalanine and uracyl in an aqueous buffer solution at 293-323 K. Russ. J. Phys. Chem. A. 2019. V. 93. P. 450-457. DOI: 10.1134/S003602441903021X.
Tynina E.Yu. Interaction between uracil and L-histidine in an aqueous buffer solution in the 288.15 – 313.15 K range of temperatures. Russ. J. Phys. Chem. A. 2021. V. 95. P. 2254-2262. DOI: 10.1134/S0036024421110248.
Badelin V.G., Tarasova G.N., Tyunina E.Yu., Bichkova S.A. Investigation of interaction between L-histidine and heterocyclic substances in aqueous solutions by UV spectroscopy. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2018. V. 61. N 8. P. 10-16. DOI: 10.6060/ivkkt201861008.5742.
Kulikov O.V., Lapshev P.V., Parfenyuk E.V. The role of weak and specific forces in the interaction of amino acids with cytosine, uracil and caffeine. Mendeleev Commun. 1995. V. 5(2). P. 72-74. DOI: 10.1070/MC1995v005n02ABEH000465.
Barret G.C. Chemistry and biochemistry of the amino acids. London – New York: Chapman and Hall. 1985. 684 p.
Kyte J., Doolittle R.F. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 1982.
V. 157. P. 105–132. DOI: 10.1016/0022-2836(82)90515-0.
Hadži S., Lah J. Oridgin of heat capacity increment in DNA folding: The hydration effect. BBA – Gen. Subj. 2021. V. 1865. P. 129774. DOI: 10.1016/j.bbagen.2020.129774.
Madan B., Sharp K.A. Hydration heat capacity of nucleic acid constituents determined from the random network model. Biophys. J. 2001. V. 81. P. 1881–1887. DOI: 10.1016/S0006-3495(01)75839-0.
