ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПРИРОДНЫХ И СИНТЕТИЧЕСКИХ ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТОВ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ
Аннотация
Изучено взаимодействие в водных растворах ряда природных и синтетических полиэлектролитов (ПЭ): хитозана, поли-N,N-диметил-N,N-диаллиламмоний хлорида, натрий карбоксиметилцеллюлозы и ароматического сополиамида, синтезированного на основе дихлорангидрида изофталевой кислоты и двух диаминов 4,4'-(2,2'-дисульфонат натрия)-диаминодифенила и 4,4'-(2,2'-дикарбоновая кислота)-диаминодифенилметила и бычьего сывороточного альбумина (БСА). Показано, что в результате макромолекулярных реакций образуются белок-полиэлектролитные комплексы (БПК), стабилизированные, в основном, электростатическими силами. Для характеристики их состава использовано значение параметра φ, определяемого как количество ионных групп полиэлектролитов в расчете на макромолекулу белка. Методами спектрофотометрии и кондуктометрии установлено, что в исследованных системах при смешивании компонентов при оптимальных условиях проведения реакции образуются комплексы, состав которых соответствует φ ~ 30 – 90. Определены условия существования нерастворимых БПК. В случае участия в реакции белок – полиэлектролит поли-N,N-диметил-N,N-диаллиламмоний хлорида и хитозана максимальный выход продукта наблюдается при рН ≥ 7. Включение во взаимодействие с белком натрий карбоксиметилцеллюлозы и ароматического сополиамида сопровождается смещением диапазона существования БПК в кислую область: максимальный выход продукта наблюдается при рН ≤ 4. Размер образующихся комплексных частиц варьируется в диапазоне от 10 нм ([ПЭ]/[БСА] = 0,01 – 0,05 г/г) до 1,0 ‒ 5,5 мкм ([ПЭ]/[БСА] = 0,1 – 0,35 г/г). В случае относительно короткоцепочечного ароматического сополиамида, содержащего значительное количество неионизованных карбоксильных групп, доля частиц микронного размера составляет около 5 %. Наличие в составе сополиамида как сульфонатных, так и карбоксильных групп открывает дополнительную возможность для регулирования степени превращения в интерполиэлектролитных реакциях, а значит структуры и состава образующихся комплексов.
Литература
Kabanov V.A. Polyelectrolyte complexes in solution and in condensed phase. Usp. Khim. 2005. V. 74. N 1. P. 5-24 (in Russian).
Polyelectrolytes. Ed. by P.M. Visakh, O. Bayraktar, G.A. Picó. Switzerland: Springer. 2014. 388 p. DOI: 10.1007/978-3-319-01680-1.
Polyelectrolyte complexes in the dispersed and solid state. I Principles and theory. Ed. by M. Müller. Berlin Heidelberg: Springer. 2014. 229 p. DOI: 10.1007/978-3-642-40734-5.
Izumrudov V.A. Phenomenon of self-Assembly and molecular "recognition" in solutions of (bio)polyelectrolyte complexes. Usp. Khim. 2008. V. 77. N 4. P. 401-414 (in Russian).
Polyelectrolyte complexes in the dispersed and solid state. II Application aspects. Ed. by M. Müller. Berlin Heidelberg: Springer. 2014. 264 p. DOI: 10.1007/978-3-642-40746-8.
Cooper C.L., Dubin P.L., Kayitmazer A.B., Turksen S. Polyelec-trolyte-protein complexes. Current Opinion Coll. Int. Sci. 2005. V. 10. P. 52-78. DOI: 10.1016/j.cocis.2005.05.007.
Boeris V., Farruggia B., Nerli B., Romanini D., Picó G. Protein-flexible chain polymer interactions to explain protein partition in aqueous two-phase systems and the protein- polyelectrolyte complexe formation. Int. J. Biol. Macromol. 2007. V. 41. P. 286-294. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2007.03.006.
Lombardi J., Woitovich V., Picó G., Boeris V. Obtainment of a highly concentrated pancreatic serine proteases extract from bovine pancreas by precipitation with polyacrylate. Sep. Purif. Technol. 2013. V. 116. P. 170-178. DOI: 10.1002/jspurtech.2013.03/007.
Kurinomaru T., Maruyama T., Izaki S., Handa K., Kimoto T., Shiraki K. Protein-poly(amino acid)complex precipitation for high-concentration protein formulation. J. Pharmaceut. Sci. 2014. V. 103. P. 2248-2254. DOI: 10.1002/jps.24025.
Valetti N., Brassesco M., Picó G. Polyelectrolyte-protein complexes: a viable platform in the downstream processes of industrial enzymes at scaling up level. J. Chem. Technol. Biotechnol. 2016. V. 91. N 12. P. 2921-2928. DOI: 10.1002/jctb.5050.
Schwinté P., Voegel J.-C., Picart C., Haikel Y., Schaaf P., Szalontai B. Stabilizing effects of various polyelectrolyte multilayer films on the structure of adsorbed/embedded fibrinogen molecules: an ATR-FTIR study. J. Phys. Chem. B. 2001. V. 105. P. 11906-11916. DOI: 10.1021/jp0123031.
Multilayer thin films: sequential assembly of nanocomposite materials. Ed. by G. Decher, J.B. Schlenoff. Weinheim: Wiley-VCH. 2003. 543 p. DOI: 10.1002/352-7-600-574.
Becker A., Henzler K., Welsch N., Ballauff M., Borisov O. Protein and polyelectrolyte: a charged relationship. Cur. Opin. Coll. Interf. Sci. 2012. V. 17. P. 90-96. DOI: 10.1016/jcocis.2011.10.001.
Schaaf P., Schlenoff B. Saloplastics: processing compact polyelectrolyte complexes. Adv. Mater. 2015. V. 27. N 15. P. 2420-2432. DOI: 10.1002/adma.201500176.
Hilal N., Nigmatullin R., Alpatova A. Immobilization of crosslinked lipase aggregates within microporous polymeric membranes. J. Membr. Sci. 2004. V. 238. P. 131-141. DOI: 10.1016/j.memsci.2004.04.002.
Talukdar H., Kundu S. Thin films of protein-polyelectrolyte complexes show larger redshift in optical emission irrespective of protein conformation. J. Mol. Struct. 2017. V. 1143. P. 84-90. DOI: 10.1016/j.molstruc.2017.04.074.
Antipov A., Sukhorukov G., Leporatti S., Radtchenko I., Donath E., Mohwald H. Polyelectrolyte multilayer capsule permeability control. Col. Surf. A. 2002. V. 198. P. 535-541. DOI: 10.1002/1521-3927(20010101).
Korolev N., Lyubartsev A., Nordenskiȍld L. Computer modeling demonstrates that electrostatic attraction of nucleosomal DNA is mediated by histone tails. Biophys. J. 2006. V. 90. P. 4305-4316. DOI: 10.1002/bip.10583.
Maximova E.D., Zhiryakova M.V., Faizuloev E.B., Nikonova A.A., Ezhov A.A., Izumrudov V.A., Orlov V.N., Grozdova I.D., Melik-Nubarov N.S. Cationic nanogels as Trojan carriers for dis-ruption of endosomes. Col. Surf. B: Biointerfaces. 2015. V. 136. P. 981-988. DOI: 10.1016/j.colsurfb.2015.10.051.
Rinodo M. Chitin and chitosan: properties and applications. Prog. Polym. Sci. 2006. V. 31 (7). P. 603-632. DOI: 10.1016/j.progpolymsci.2006.06.001.
Saburova E.A., Dybowska Yu.N., Sivozhelezov S.V., Elfimova L.I. Electrostatic contribution to the interaction of some proteins with polyelectrolytes. Biofizik. 2005. V. 50 (3). P. 423-433 (in Russian).
Eisenbart E. Biomaterials for tissue engineering. Adv. Eng. Mat. 2007. V. 9. P. 1051-1060. DOI: 10.1002/adem.200700287.
Asimakopoulos Th., Staikos G. Comlexation of bovine serum albumin with cationic polyelectrolyte at pH 7.40 – Formation of sol-uble complexes. Eur. Polym. J. 2015. V. 71. P. 567-574. DOI: 10.1016/j.eurpolymj.2015.08.022.
Othman M., Aschi A., Gharbi A. Polyacrylic acids-bovine serum albumin complexation: Structure and dynamics. Mat. Sci. Eng. 2015. V. 58. P. 316-323 DOI: 10.1016/j.msec.2015.08.057.
Milyaeva O., Gochev G., Loglio G., Miller R., Noskov B. Influence of polyelectrolyte on dynamic surface properties of fibrinogen solutions. Col. Sur. A: Physicochem. Eng. Aspects. 2017. V. 532. P. 108-115. DOI: 10.1016/j.colsurfa.2017.06.002.
Cherkasov A.N. Rapid analysis of ultrafiltration. Membr. Struct., Separ. Sci. and Technol. 2005. V. 40. N 14. P. 2775-2801.
Jakubke H.-D., Jeschkeit H. Aminosӓuren, Peptide, Proteine. Berlin: Akademie-Verlag. 1982. 457 p.
Fedotov Yu.A., Smirnova N.N. Aromatic polyamides with ionogenic groups: synthesis, properties and applications. Plast. Massy. 2008. N 8. P. 18-21 (in Russian).
Skobeleva V.B., Zinchenko A.V., Rogacheva V.B., Zezin A.B. Interaction of polyamine with bovine serum albumin. Vestn. Mosk. Univ. Ser. 2. Khimiya. 1998. V. 39. N 4. P. 268-271 (in Russian).
Peters T. All about albumin: biochemistry, genetics and medical applications. San Diego: Acad. Press. 1996. 456 p.
Ahmed L., Xia J., Dubin P., Kokufuta E. Stoichiometry and mech-anism of complex formation protein-polyelectrolyte coacervation. J. Macromol. Sci. Part A: Pure Appl. Chem. 1994. V. 31. N 1. P. 17-29. DOI: 10.1080/10601329409349714.
