ОЦЕНКА ПУТЕЙ ТРАНСФОРМАЦИИ ФУНКЦИОНАЛИЗОВАННЫХ АРЕНОВ В УСЛОВИЯХ ПРИРОДНЫХ СРЕД
Аннотация
В статье рассматриваются вопросы реализации путей трансформации ароматических соединений – широко распространенных ксенобиотиков в водных системах. Данная проблематика имеет как теоретическое (химическая лабильность в сложных реакционных системах), так и прикладное (целеуказание для разработки методов их анализа) значение. В качестве объектов исследования были выбраны бензойная, 4-гидроксибензойная, 2-гидроксибензойная, 2-хлорбензойная кислоты, метиловый эфир 4-гидроксибензойной кислоты, салициловый эфир уксусной кислоты. Они нашли применение в пищевой, фармацевтической, косметической промышленности в качестве консервантов, в химической промышленности и лабораторной практике как исходные вещества для синтеза новых органических веществ, в аналитической химии как реагенты, хромофоры, стандарты в калориметрическом анализе. В качестве метода исследования нами использовано квантово-химическое моделирование механизмов абиотической и биодеградации функционализованных аренов. Показано, что для бензойной кислоты, включая окислительный разрыв цикла, наиболее вероятна реализация превращений через 2,3-дигидроксибензойную кислоту до 1,3-бутадиен-1,1,4-трикарбоновой кислоты (продукт интрадиольного окислительного разрыва цикла). Для 2-гидроксибензойной кислоты (как самого соединения, так и продуктов превращения салицилового эфира уксусной кислоты, 2-хлорбензойной кислоты) наблюдается процесс трансформации, протекающий через 2,3-дигидроксибензойную кислоту до 1,3-бутадиен-1,1,4-трикарбоновой кислоты (продукт интрадиольного окислительного разрыва цикла). Для 4-гидроксибензойной кислоты (как самого соединения, так и продукта превращения метилового эфира 4-гидроксибензойной кислоты) наблюдается трансформация, протекающая через 3,4-дигидроксибензойную кислоту до 1,3-бутадиен-1,2,4-трикарбо-новой кислоты (продукт интрадиольного окислительного разрыва цикла). Из указанного следует, что преимущественным выступает интрадиольный путь окислительного разрыва цикла. Соответственно, в пробах следует ожидать преимущественного накопления следующих соединений, образующихся в результате трансформации: 2- и 4-гидроксибен-зойные кислоты, 2,3- и 3,4-дигидроксибензойные кислоты, продукты интрадиольного окислительного разрыва цикла и результаты их дальнейшей трансформации.
Литература
Oliveira A.C., Coelho M.G., Pires R.F., Franco M.R. Solubility of benzoic acid in mixed solvents. J. Chem. Eng. 2007. V. 52. P. 298-300. DOI: 10.1021/je060408x
Kamaraju K., Sukharev S. The membrane lateral pressure-perturbing capacity of parabens and their effects on the mechanosensitive channel directly correlate with hy-drophobicity. Biochem. 2008. V. 47. Р. 10540–10550. DOI: 10.1021/bi801092g.
Sychev S.N., Gavrilina V.A., Muzalevskaya R.M. High performance liquid chromatography as a method for determining product falsification and safety. M.: «DeLi print». 2005. 148 p.
Bertsova Yu.V., Popov V.N., Bogachev A.V. NADH oxidation by mitochondria from the thermogenic plant arum orientale. Biochem. 2004. V. 69. N 5. P. 712-718. DOI:10.1023/b:biry.0000029858.35466.f9.
Darbre P.D., Harvey P.W. Paraben esters: review of recent studies of endocrinetoxicity, absorption, esterase and human exposure, and discussion of potential human health risks. J. Appl. Toxicol. 2008. V. 28. N 5. P. 561–578. DOI: 10.1002/jat.1358.
Bach R.D. Role of the somersault rearrangement in the oxidation step for flavin monooxygenases (FMO). A comparison between fmo and conventional xenobiotic oxidation with hydroperoxides. J. Phys. Chem. A. 2011. V. 115. P. 11087-11100. DOI: 10.1021/jp208087u.
Artemyanov A.P., Zemskova L.A. Chlorophenols removalfrom solution using adsorption and oxidationin presence of activated carbon fiber. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol. [Russ. J. Chem. & Chem. Tech.]. 2019. V. 62. N 6. P. 138-144 DOI:10.6060/ivkkt.20196206.5821
Granovsky A.A. Firefly version 8.2.0, www http://classic.chem. msu.su/gran/firefly/index.html
ChemCraft: http://www.chemcraftprog.com/
Mortier J., Kholdeeva О.А. Arene Chemistry: Reaction Mechanisms and Methods for Aromatic Compounds. Hoboken: John Wiley & Sons, Inc. 2016. 992 p. DOI: 10.1002/ 9781118754887.ch14.
Zhang Q., Qu Y., Zhang X., Zhou J., Wang H. Extradiol dioxygenase–SiO2 sol–gel modified electrode for catechol and its derivatives detection. Biosens. Bioelectron. 2011. V. 26. N 11. P. 4362–4367. DOI: 10.1016/j.bios.2011.04.042.
Guzik U., Gren I., Hupert-Kocurek K., Wojcieszynska D. Catechol 1,2-dioxygenase from the new aromatic compounds – Degrading Pseudomonas putida strain N6. Int. Biodeterior. Biodegrad. 2011. V. 65. N 3. P. 504–512. DOI: 10.1016/j.ibiod.2011.02.001.
Setlhare B., Kumar A., Mokoena M., Olaniran A. Catechol 1,2-dioxygenase is an analogue of homogentisate 1,2-dioxygenase in pseudomonas chlororaphis strain UFB2. Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 20. P. 61-74. DOI: 10.3390/ijms. 2001.00.61.
Lebedev A.S., Orlov V.Yu. Analysis of 1,2-dioxygenase is an analogue of homogentisate 1,2-dioxygenase in pseudomonas chlororaphis strain Prikl.. Biokhim. Mikrobiol. 2014. V. 50. N 4. P. 414-421 (in Russian). DOI: 10.7868/S0555109914040230.
Ruzzini A.C., Ghosh S., Horsman G.P., Foster L.J., Bolin J.T., Eltis L.D. Identification of an acyl-1,2-dioxygenase is an analogue of homogentisate 1,2-dioxygenase in pseudomonas chlororaphis strain J. Am. Chem. Soc. 2012. V. 134. P. 4615. DOI: 10.1021/ja208544g.
Nakatani N., Hitomi Y., Sakaki S. Multistate CASPT2 study of native iron (III)-dependent catechol dioxygenase and its functional models: electronic structure and ligand-to-metal charge transfer excitation. J. Phys. Chem. B. 2011. V. 115. P. 4781. DOI: 10.1021/jp110045f.
Nakatani N., Nakao Y., Sato H. Theoretical study of dioxygen binding process in iron(III) catechol dioxygen-ase: «Oxygen Activation» vs «Substrate Activation». J. Phys. Chem. B. 2009. V. 113. P. 4826. DOI: 10.1021/jp806507k.
Abu-Omar M. M., Loaiza A., Hontzeas N. Reaction mechanisms of mononuclear non-heme iron oxygenases. Chem. Rev. 2005. V. 105. N 6. P. 2227. DOI: 10.1021/cr040653o.
Pau M.Y.M., Davis M.I., Orville A.M., Lipscomb J.D., Solomon E.I. Spectroscopic and electronic structure study of the enzyme-substrate complex of intradiol dioxygenases: substrate activation by a high-spin ferric non-heme iron site. J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. N 7. P. 1944. DOI: 10.1021/ja065671x.
Orville A.M., Elango N., Lipscomb J.D., Ohlendorf D. Structures of competitive inhibitor complexes of protocatechuate 3,4-dioxygenase: multiple exogenous ligand binding orientations within the active site. Biochem. 1997. V. 36. P. 10039. DOI: 10.1021/bi970468n.
Egorova D.O., Korsakova E.S., Demakov V.A., Plotnikova E.G. Degradation of aromatic hydrocarbons by the Rhodococcus wratislaviensis KT112-7 isolated from waste products of a salt-mining plant. Appl. Biochem. And Microbiol. 2013. V. 49. N 3. P. 244-255. DOI: 10.7868/S0555109913030070.
