КИНЕТИКА РЕАКЦИИ КОФЕРМЕНТА ПИРИДОКСАЛЬ-5ʹ-ФОСФАТА С НЕКОТОРЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ И ПЕПТИДАМИ ПРИ PH=7,35
Аннотация
Из спектральных данных были определены константы скорости, предэкспоненциальные факторы и энергии активации для реакции кофермента пиридоксаль-5ʹ-фосфата с некоторыми аминокислотами и пептидами в водном буферном растворе при pH=7,35 и температурах 288, 298, 308 К. Изученный ряд аминокислот и пептидов включает: глицин, L-аспарагиновую кислоту, L-глутаминовую кислоту, L-лизин, L-аргинин, диглицин, триглицин, глутамил-L-глутаминовую кислоту, трилизин. В структуре исследуемых аминокислот и пептидов присутствовали различные ионогенные группы (COO-, NH3+) в боковой цепи, а их молекулы отличались друг от друга своим ионным состоянием при pH=7,35. Кинетические параметры оказались зависимыми от структурных особенностей и ионного состояния аминокислот и пептидов. Предэкспоненциальные множители принимают самые высокие значения от 16,9 до 18,6 для реакции с катионной формой аминокислот (L-лизин, L-аргинин и три-L-лизин), что указывает на более высокую вероятность столкновения аниона пиридоксаль-5'-фосфата с положительно заряженными частицами реагента. Более низкие значения от 8,5 до 14,4 характерны для предэкспоненциального фактора в реакции с анионной формой аминокислот (L-аспарагиновой, L-глутаминовой и глутамил-L-глутаминовой кислотами) как результат снижения вероятности их столкновения с анионом кофермента из-за дальнодействующего электростатического отталкивания. Присутствие дополнительных карбоксилатных групп в боковой цепи аминокислоты усиливает индуктивный эффект на реакционную аминогруппу аминокислоты, обеспечивая значительное снижение энергии активации реакции с коферментом. Значения предэкспоненциального фактора уменьшаются при переходе от аминокислот к их пептидам, что связано с уменьшением вероятности столкновения кофермента с более крупными частицами.
Литература
Liang J., Han Q., Yang Tan Y., Haizhen Ding H., Li J. Current Advances on Structure-Function Relationships of Pyridoxal 5′-Phosphate-Dependent Enzymes. Front. Mol. Biosci. 2019. P.1-21. DOI: 10.3389/fmolb.2019.00004.
Rossignoli G., Phillips R.S., Astegno A., Menegazzi M., Voltattorni C.B., Bertoldi M. Phosphorylation of pyridoxal 5′-phosphate enzymes: an intriguing and neglected topic. Amino Acids. 2018. V. 50. P. 205–215. DOI: 10.1007/s00726-017-2521-3.
Geok-Yong Yow, Watanabe A., Yoshimura T., Esaki N. Conversion of the catalytic specificity of alanine racemase to a d-amino acid aminotransferase activity by a double active-site mutation. J. Molec. Catal. B: Enzym. 2003. V. 23. P. 311–319. DOI: 10.1016/S1381-1177(03)00094-8.
Eliot A.C., Kirsch J.F. Pyridoxal phosphate enzymes: Mechanistic, Structural, and Evolutionary Considerations. Annu. Rev. Biochem. 2004. V. 73. P. 383–415. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021.
Garcia del Vado A.M., Echevatia G., Santos Blanco J., Garcia Blanco F. Schiff bases of poly-L-lysine and some compounds of the v B-6 group. Influence of polypeptidic structure. J. Mol. Catalysis A : Chemical. 1997. V. 123. P. 9-13. DOI: 10.1016/S1381-1169(97)00039-3.
Chan-Huot M., Shasad Sharif S., Tolstoy P.M., Toney M.D., Limbach H.-H. NMR Studies of the Stability, Proto-nation States, and Tautomerism of 13C- and 15N-Labeled Aldimines of the Coenzyme Pyridoxal 50-Phosphate in Water. Biochemistry. 2010. V. 49. P. 10818–10830. DOI: 10.1021/bi101061m.
Barannikov V.P., Badelin V.G., Venediktov E.A., Me-zhevoi I.N., Guseinov S.S. Thermodynamical Characteris-tics of the Reaction of Pyridoxal-5'-Phosphate with L-Amino Acids in Aqueous Buffer Solution. Russ. J. Phys. Chem. A. 2011. V. 85. N 1. P. 16–20. DOI: 10.1134/S003602441101002X.
Venediktov E.V., Barannikov V.P., Badelin V.G. Interac-tion of pyridoxal-5-phosphate with L-arginine in aqueous buffered solution. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2009. V. 52. N 1. P. 36-38 (in Russian).
Badelin V.G., Venediktov E.A., Barannikov V.P. Study of interaction of pyridoxal-5-phosphate coferment with L-lysine in aqueous buffered solution. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2007. V. 50. N 12. P. 34-36 (in Russian).
Barannikov V.P., Venediktov E.A. Equilibrium Constants of Interaction between Pyridoxal-5'-Phosphate Coenzyme and Glycine and Its Oligopeptides in Aqueous Buffered Saline. Russ. J. Phys. Chem. A. 2020. V. 94. N 11. P. 2382–2385. DOI: https://doi.org/10.1134/S0036024420110035.
Pishchugin F.V., Tuleberdiev I.T. Specific Features of the Reaction of L-Cysteine with Pyridoxal and N-Pyridoxylidene-β-alanine. Russ. J. Gen. Chem. 2012. V. 82. N 7. P. 1267–1271. DOI: 10.1134/S1070363212070146.
Pishchugin F.V., Tuleberdiev I.T. Chemical Transformations of Pyridoxal and Pyridoxal 5'-Phosphate Condensation Products with Amino Acids. Russ. J. Gen. Chem. 2008. V. 78. N 6. P. 1225–1229. DOI: 10.1134/S1070363208060212.
Pishchugin F.V., Tuleberdiev I.T. Kinetics and Mechanism of the Condensation of Pyridoxal with Amino Acids. Russ. J. Gen. Chem. 2005. V. 75. N 9. P. 1465–1468. DOI: 10.1007/s11176-005-0447-z.
Lytkin A.I., Krutova O.N., Tyunina E.Yu., Krutov P.D., Dudar V.V. Thermochemical study of acid-base reaction in aqueouse solution of pyridoxine. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2020. V. 63. N 6. P. 25-29 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt.20206306.6183.
Kuramshina G.M., Takahashi H. Ab initio and DFT theoretical studies of pyridoxal-5′-phosphate methylamine Schiff base isomers. J. Molec. Struct. 2005. V. 735–736. P. 39–51. DOI: 10.1016/j.molstruc.2004.11.043.
Sóvágó I., Kiss T., Gergely A. Critical survey of the stability constants of complexes of aliphatic amino acids (Technical Report of IUPAC). Pure Appl. Chem. 1993. V. 65. N. 5. P. 1029-1080. DOI: 10.1351/pac199365051029.
Badelin V.G., Barannikov V.P., Tarasova G.N., Chernyavskaya N.V., Katrovtseva A.V., Lan F.T. Ther-modynamical Characteristics of Acid-Base Equilibria in Glycyl-Glycyl-Glycine Aqueous Solutions at 298 K. Russ. J. Phys. Chem. A. 2012. V. 86. N 1. P. 40-44. DOI: 10.1134/S003602441112003X.
Badelin V.G., Barannikov V.P., Katrovtseva A.V., Tarasova G.N. Dissociation Constants of Protolytic Dissociation of Glutamyl-Glutamic and Glycyl-Glutamic Acids in Aqueous Solution at 298 K. Russ. J. Gen. Chem. 2013. V. 83. N 5. P. 945–948. DOI: 10.1134/S1070363213050113.
Badelin V.G., Tarasova G. N., Tyunina E.Yu., Bychkova S.A. Investigation of interaction between L-histidine and heterocyclic substances in aqueous solutions by UV spectroscopy. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2018. V. 61. N 8. P. 10-16 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt201861008.5742.
Lytkin A.I., Krutova O.N., Tyunina E.Yu., Krutova E.D., Mokhova Y.V. Thermodynamic characteristics of ac-id-core reactions interactions in water solution pyridoxal-5'-phosphate. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2020. V. 63. N 7. P. 10-14 (in Rus-sian). DOI: 10.6060/ivkkt.20206307.6184.
