ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ L-КАРНОЗИНА С НИКОТИНОВОЙ И ИЗОНИКОТИНОВОЙ КИСЛОТАМИ В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ ПРИ 298,15 К
Аннотация
Понимание механизма взаимодействия лекарственных веществ с белками привлекает внимание многих исследователей. Термодинамические исследования жидкофазных систем, содержащих пептид и лекарственное средство, позволяют определить природу и движущие силы взаимодействия между ними. В данной статье представлены результаты исследования взаимодействия пептида L-карнозина (Car) как модели полипептидных цепей в белке, с изоникотиновой и никотиновой кислотами, как моделями лекарственных средств, в водных растворах с использованием калориметрического метода. Калориметрические измерения энтальпии растворения L-карнозина в воде и водном растворе с добавками изомеров пиридинмонокарбоновой кислоты проводили на изопериболическом калориметре растворения ампульного типа при 298,15 К. Погрешность измерения одиночных тепловых эффектов не превышала 0,2%. Относительная комбинированная погрешность измерений энтальпий растворения составляла не более 0,7%. На основании полученных экспериментальных данных и с помощью компьютерной программы HEAT рассчитаны термодинамические параметры (lgKc, ΔcG, ΔcH, ΔcS) комплексообразования между реагентами. Проведено сравнение способности пептида к взаимодействию с никотиновой и изоникотиновой кислотами. Показано, что взаимодействие L-карнозина с изоникотиновой кислотой приводит к образованию более стабильного комплекса, чем с никотиновой кислотой. Этот факт можно объяснить, прежде всего, изменением ионного состояния реагентов в растворе и преобладанием цвиттер-ионных форм для изоникотиновой кислоты по сравнению с никотиновой кислотой. Полученные данные свидетельствуют о наличии в водных растворах молекулярных комплексов карнозина с изомерами пиридинкарбоновой кислоты со стехиометрией 1:2. Комплексы карнозина с изоникотиновой кислотой в основном стабилизированы энтальпийным вкладом, а комплексы карнозина с никотиновой кислотой стабилизированы как энтальпийным, так и энтропийным вкладами в свободную энергию Гиббса. Предполагается, что основными типами взаимодействий при образовании комплексов являются электростатические силы и образование водородных связей между пептидом и пиридинкарбоновыми кислотами.
Для цитирования:
Тюнина Е.Ю., Межевой И.Н., Баранников В.П. Взаимодействие L-карнозина с никотиновой и изоникотиновой кислотами в водных растворах при 298,15 К. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2024. Т. 67. Вып. 7. С. 48-54. DOI: 10.6060/ivkkt.20246707.7010.
Литература
Williams L.D. Molecular interactions (noncovalent interactions) and the behaviors of biological macromolecules. 2019. Available online: http://ww2.chemistry.gatech.edu/~lw26/structure/molecular_interactions/mol_int.html (accessed on 26 February 2019).
Singh M.R., Singh D., Kanwar J., Singh-Chauhan N. Advances and avenues in the development of novel carriers for bioactives and biological agents. Cambridge: Elsevier. 2020. 656 p.
Saikia J., Devi Th.G., Karlo T. A combined spectroscopic and quantum chemical approach to study the molecular interaction between anti-inflammatory drug hydrocortisone and amino acid L-phenylalanine. J. Mol. Struct. 2023. V. 1286. P. 135546. DOI: 10.1016/j.molstruc.2023.135546.
Shahabadi N., Maghsudi M. Binding studies of a new copper (II) complex containing mixed aliphatic and aromatic dinitrogen ligands with bovine serum albumin using different instrumental methods. J. Mol. Struct. 2009. V. 929. P. 193–199. DOI: 10.1016/j.molstruc.2009.04.027.
Tunc S., Cetinkaya A., Duman O. Spectroscopic investigations of the interactions of tramadol hydrochloride and 5-azacytidine drugs with human serum albumin and human hemoglobin proteins. J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2013. V. 120. P. 59–65. DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2013.01.011.
Lytkin A.I., Krutova O.N., Tyunina E.Yu., Krutov P.D., Dudar V.V. Thermochemical study of acid-base reactions in aqueous solution of pyridoxine. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2020. V. 63. N 6. P. 25-29. DOI: 10.6060/ivkkt.20206306.6183.
Banipal T.S., Singh K., Banipal P.K. Volumetric investi-gations on interactions of acidic/basic amino acids with sodium acetate, sodium propionate and sodium butyrate in aqueous solutions. J. Solution Chem. 2007. V. 36. P. 1635–1667. DOI: 10.1007/s10953-007-9212-8.
Yasmeen S., Riyazuddeen, Rabbani G. Calorimetric and spectroscopic binding studies of amoxicillin with human serum albumin. J. Therm. Anal. Calorim. 2017. V. 127. P. 1445–1455. DOI: 10.1007/s10973-016-5555-y.
Tyunina E.Yu., Krutova O.N., Lytkin A.I. Comparison of L-asparagine interactions with pyridine derivatives, pyri-doxal- 5`-phosphate and pyridoxine, in aqueous solutions: Thermodynamic aspects. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2021. V. 64. N 5. P. 12-18. DOI: 10.6060/ivkkt.20216405.6373.
Tyunina E.Yu., Krutova O.N., Lytkin A.I. Determination of the complexation parameters of L-asparagine with some biologically active pyridine derivatives in aqueous solutions from calorimetric results. Thermochim. Acta. 2020. V. 690. P. 178708. DOI: 10.1016/j.tca.2020.178704.
Terekhova I.V., Scriba G.K.E. Study on complex formation of biologically active pyridine derivatives with cy-clodextrins by capillary electrophoresis. J. Pharm. Biomed. Anal. 2007. V. 45. P. 688-693. DOI: 10.1016/j.jpba.2007.02.003.
Dumpala R.M.R., Rawat N., Boda A., Ali S.M., Tomar B.S. Complexation of torium with pyridine monocarbox-ylate-N-oxides: Thermodynamic and computational studies. J. Chem. Thermodyn. 2018. V. 122. P. 13-22. DOI: 10.1016/ j.jct.2018.02.006.
Barannikov V.P., Tyunina E.Yu. Regularities of changes in thermodynamic parameters induced by the complexes formation of uracil with some aromatic amino acids in a buffer solution at pH 7.4. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2022. V. 65. N. 10. P. 38-46. DOI: 10.6060/ivkkt.20226510.6673.
Abdelkader H., Swinden J., Pierscionek B.K., Alany R.G. Analytical and physicochemical characterization of the senile cataract drug dipeptide β-alanyl-L-histidine (carnosine). J. Pharm. Biomed. Anal. 2015. V. 114. P. 241-246. DOI: 10.1016/j.jpba.2015.05.025.
Budzeń S., Rymaszewska J. The biological role of carnosine and its possible applications in medicine. Adv. Clin. Ex-per. Medicine. 2013. V. 22. P. 739-744.
Tyunina E.Yu., Mezhvoi I.N., Stavnova A.A. Insight into the complex formation of β-alanyl-L-histidine with nicotinic acid in water and buffer aqueous solution. J. Mol. Liq. 2021. V. 329. P. 115568. DOI: 10.1016/j.molliq.2021.115568.
Tyunina E.Yu., Mezhevoi I.N., Dunaeva V.V. Thermodynamic properties of crystalline L-carnosine and its aqueous solutions. J. Chem. Thermodyn. 2020. V. 50. P. 106206. DOI: 10.1016/j.jct.2020.106206.
Lytkin A.I., Barannikov V.P., Badelin V.G., Krutova O.N. Enthalpies of acid dissociation of L-carnosine in aqueous solution. J. Therm. Anal. Cal. 2020. V. 329. P. 1393683–3689. DOI: 10.1007/s10973-019-08604-y.
Lytkin A.I., Badelin V.G., Krutova O.N., Tyunina E.Yu., Krutov P.D. Thermochemistry of the acid-base inter-actions in aqueous solutions of isonicotinic and picolinic acids. Russ. J. Gen. Chem. 2019. V. 89. N. 11. P. 2235–2238. DOI: 10.1134/S1070363219110124.
Vasil'ev V.P., Borodin V.A., Kozlovsky E.V. Application of PC in chemical analytical calculations. M.: Vyssh. Shk. 1993. 112 p. (in Russian).
Terekhova I.V., Obukhova N.A. Study on inclusion complex formation of m-aminobenzoic acid with native and substituted β-cyclodextrins. J. Solution Chem. 2007. V. 36. P. 1167–1176. DOI: 10.1007/s10953-007-9170-1.
Leckband D. Measuring the forces that control protein interactions. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2000. V. 29. P. 1-26.
Chen W., Chang Ch.-E., Gilson M.K. Calculation of cyclodextrin binding affinities: Energy, entropy, and implications for drug design. Biophys. J. 2004. V. 87. P. 3035–3049. DOI: 10.1529/biophysj.104.049494.
Haj-Zaroubi M., Schmidtchen F.P. Probing bindingmode diversity in guanidinium – oxoanion host – guest systems. Chem. Phys. Chem. 2005. V. 6. P. 1181-1186. DOI: 10.1002/cphc.200400559.
Koczoń P., Dobrowolski J.Cz., Lewandowski W., Mazurek A.P. Experimental and theoretical IR and Raman spectra of picolinic, nicotinic and isonicotinic acids. J. Mol. Structure. 2003. V. 655. P. 89–95. DOI: 10.1016/S0022-2860(03)00247-3.
