ВЛИЯНИЕ АКВАКОБАЛАМИНА НА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КОМПЛЕКСА КУКУРБИТ[7]УРИЛ/СЕРА С ТИОЛАМИ
Аннотация
Впервые изучены процессы в нейтральных и слабокислых водных растворах, содержащих аквакобаламин (H2OCbl) – комплекс серы с кукурбит[7]урилом (S8/CB[7]) – L-цистеин (L-глутатион). Показано, что, в отличие от растворов аквакобаламин – L-цистеин, в указанной трехкомпонентной системе не зафиксировано образование восстановленного кобаламина (коб(II)аламина, Cbl(II)), при этом концентрация H2OCbl во времени в слабокислых средах уменьшается. Установлено, что скорость уменьшения концентрации H2OCbl почти не зависит от присутствия комплекса S8/CB[7]. В нейтральной среде концентрация H2OCbl в присутствии комплекса S8/CB[7] практически не изменяется во времени. Показано, что причиной этого является взаимодействие продукта восстановления аквакобаламина – коб(II)аламина с комплексом S8/CB[7], в результате которого образуется исходный аквакобаламин; в нейтральных средах эта реакция протекает с более высокой скоростью, чем в слабокислых. Проведено сравнительное исследование влияния аквакобаламина на восстановительную активность L-цистеина и L-глутатиона в реакции с комплексом S8/CB[7]. Установлено, что в системе S8/CB[7] – аквакобаламин – L-цистеин (или L-глутатион) наблюдается образование продуктов восстановления серы – полисульфидов и сероводорода, причем скорость образования полисульфидов в реакции с участием L-цистеина значительно выше, чем при восстановлении серы в S8/CB[7] L-глутатионом. Установлено, что в присутствии аквакобаламина скорость образования полисульфидов существенно увеличивается. Предложена схема процессов, протекающих в системе H2OCbl – комплекс S8/CB[7] – тиол. Показано, что влияние аквакобаламина на процесс восстановления серы до сероводорода проявляется в активации тиола вследствие его комплексообразования с Cbl(III) и образовании дополнительного восстановителя (Cbl(II)), при окислении которого серой регенерируется исходный аквакобаламин.
Для цитирования:
Молодцов П.А., Макаров С.В., Кучина Д.Е., Найденко Е.В. Влияние аквакобаламина на взаимодействие комплекса кукурбит[7]урил/сера с тиолами. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2026. Т. 69. Вып. 1. С. 14-20. DOI: 10.6060/ivkkt.20266901.7278.
Литература
Makarov S.V., Makarova A.S., Dereven’kov I.A. Chemistry of sodium hydroxymethanesulfinate and thiourea oxides: new data. ChemChemTech. [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2023. V. 66. N 7. P. 52-58 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt.20236607.6856j.
Marques H.M. Corrins and porphyrins: two of nature’s pigments of life. J. Coord. Chem. 2024. V. 77. N 11. P. 1161-1210. DOI: 10.1080/00958972.2024.2343109.
Koolman J., Röhm K.-G. Color Atlas of Biochemistry. M.: Laboratoriya znaniy. 2021. 509 p. (in Russian).
Salnikov D.S., Silaghi-Dumitrescu R., Makarov S.V., van Eldik R., Boss G. Cobalamin reduction by dithionite. Evidence for formation of a sixcoordinate cobalamin (II) complex. Dalton Trans. 2011. V. 40. N 38. P. 9831-9834. DOI: 10.1039/C1DT10219B.
Dereven’kov I.A., Salnikov D.S., Makarov S.V., Surducan M., Silaghi-Dumitrescu R., Boss G.R. Comparative study of reaction of cobalamin and cobinamide with thiocyanate. J. Inorg. Biochem. 2013. V. 125. P. 32-39. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2013.04.011.
Salnikov D.S., Dereven’kov I.A., Makarov S.V., Lupan A., Surducan M., Silaghi-Dumitrescu R. Kinetics of re-duction of cobalamin by sulfoxylate in aqueous solutions. Rev. Roum. Chim. 2012. V. 57. N 4-5. P. 353-359.
Salnikov D.S., Dereven’kov I.A., Artyushina E.N., Makarov S.V. Interaction of cyanocobalamin with sulfur-containing reducing agents in aqueous solutions. J. Phys. Chem. A. 2013. V. 87. N 1. P. 52-56 (in Russian). DOI: 10.1134/S0036024413010226.
Brasch N.E., Hsu T.-L.C., Doll K.M., Finke R.G. Synthe-sis and characterization of isolable thiolatocobalamin complexes relevant to coenzyme B12-dependent ribonucleoside triphosphate reductase. J. Inorg. Biochem. 1999. V. 76. N 3-4. P. 197-209. DOI: 10.1016/S0162-0134(99)00128-2.
Hannibal L., Smith C.A., Jacobsen D.W. The X-Ray Crystal Structure of Glutathionylcobalamin Revealed. Inorg. Chem. 2010. V. 49. N 21. P. 9921-9927. DOI: 10.1021/ic101173b.
Salnikov D.S., Kucherenko P.N., Dereven’kov I.A., Makarov S.V., van Eldik R. Kinetics and Mechanism of the Reaction of Hydrogen Sulfide with Cobalamin in Aqueous Solution. Eur. J. Inorg. Chem. 2014. V. 2014. N 5. P. 852-862. DOI: 10.1002/ejic.201301340.
Erina A.A., Borodulin V.B., Dereven’kov I.A., Makarov S.V., Ishchenko A.A. Destruction of vitamin B12 during interaction with active oxygen forms. ChemChemTech. [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2024. V. 67. N 7. P. 6-18 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt.20246707.7043.
Garcia A.C., Zakharov L.N., Pluth M.D. Supramolecular Activation of S8 by Cucurbiturils in Water and Mechanism of Reduction to H2S by Thiols: Insights into Biological Sulfane Sulfur Trafficking. J. Am. Chem. Soc. 2022. V. 144. N 33. P. 15324-15332. DOI: 10.1021/jacs.2c06332.
Wingert V., Mukherjee S., Esser A.J., Behringer S., Tanimowo S., Klenzendorf M., Derevenkov I.A., Makarov S.V., Jacobsen D.W., Spiekerkoetter U., Hannibal L. Thiolatocobalamins repair the activity of pathogenic variants of the human cobalamin processing enzyme CblC. Biochimie. 2021. V. 183. P. 108-125. DOI: 10.1016/j.biochi.2020.10.006.
Myszkowska J., Derevenkov I.A., Makarov S.V., Spiekerkoetter U., Hannibal L. Biosynthesis, Quantification and Genetic Diseases of the Smallest Signaling Thiol Metabolite: Hydrogen Sulfide. Antioxidants. 2021. V. 10. N 7. 1065. DOI: 10.3390/antiox10071065.
Bakibaev A.A., Uhov A., Malkov V.S., Panshina S.Yu. Synthesis of glycolurils and hydantoins by reaction of urea and 1, 2‐dicarbonyl compounds using etidronic acid as a «green catalyst». J. Heterocycl. Chem. 2020. V. 57. N 12. P. 4262-4270. DOI: 10.1002/jhet.4132.
Gomes A.C., Magalhães C.I.R., Oliveira T.S.M., Lopes A.D., Gonçalves I.S., Pillinger M. Solid-state study of the structure and host-guest chemistry of cucurbituril-ferrocene inclusion complexes. Dalton Trans. 2016. V. 45. N 42. P. 17042-17052. DOI: 10.1039/C6DT02811J.
Brown K.L., Hakimi J.M., Nuss D.M., Montejano Y.D., Jacobsen D.W. Acidbase properties of alpha-ribazole and the thermodynamics of dimethylbenzimidazole association in alkylcobalamins. Inorg. Chem. 1984. V. 23. N 10. P. 1463-1471. DOI: 10.1021/ic00178a032.
Dereven’kov I.A., Salnikov D.S., Silaghi-Dumitrescu R., Makarov S.V., Koifman O.I. Redox chemistry of cobala-min and its derivatives. Coord. Chem. Rev. 2016. V. 309. P. 68-83. DOI: 10.1016/j.ccr.2015.11.001.
Steudel R., Chivers T. The role of polysulfide dianions and radical anions in the chemical, physical and biological sciences, including sulfur-based batteries. Chem. Soc. Rev. 2019. V. 48. N 12. P. 3279-3319. DOI: 10.1039/C8CS00826D.
Wang R., MacGillivray B.C., Macartney D.H. Stabiliza-tion of the base-off forms of vitamin B12 and coenzyme B12 by encapsulation of the α-axial 5,6-dimethylbenzimidazole ligand with cucurbit[7]uril. Dalton Trans. 2009. N 18. P. 3584-3589. DOI: 10.1039/B904028E.
